QM/MM研究揭示出的新的催化机制；解析组蛋白密码书写酶的潜在机制

报告内容包括四场讲座。前两场将介绍研究蛋白质（酶）的重要背景知识，涵盖蛋白质结构与功能的经典案例、酶动力学数据分析与催化效率测定方法。第三场讲座将展示通过QM/MM计算方法发现的一种新的酶催化机制：酶在反应过程中具有保持活性构象的能力，防止其过早扭曲为低活性形式，这一机制此前未被充分认识。

第四场讲座将探讨预先存在的组蛋白翻译后修饰（PTMs）如何影响组蛋白修饰酶的活性与特异性，并讨论PTM之间的交互作用机制。报告还将介绍课题组近期提出的假设：PTM诱导的底物辅助激活可能是实现PTM写入和调控PTM串扰的潜在内在机制之一。

郭鸿教授在吉林大学师从唐敖庆先生研究密度矩阵理论，获硕士学位。在哈佛大学师从诺贝尔奖得主Martin Karplus教授，获博士学位。

在哈佛学习期间，郭鸿采用从头算量子化学方法研究了蛋白质肽键的氢键作用，揭示出肽键的氢键相互作用具有高度的协同性，并在结构和能量方面产生一些重要影响；他和Martin Karplus提出有必要对大多数模拟中使用的经典力场进行修正，可用随外部扰动变化（例如：电荷极化效应）而调整内部参数的力场。

其后加入加拿大院士Dennis Salahub教授的研究组，将以上氢键的极化效应推广到酶催化反应。1998年返回哈佛大学参与Martin Karplus教授及诺贝尔奖得主William Lipscomb的工作，揭示出与诱导契合模型不同，酶可能在催化反应中诱导底物发生构象变化，使底物结构沿反应坐标向过渡态方向改变，从而起到催化作用。

2002年进入美国田纳西大学，2013年获该校终身正教授。郭鸿教授长期专注于QM/MM分子动力学模拟，研究生物大分子体系中的催化反应机制，解释酶催化及底物/产物特异性的基本原理。